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机构地区:[1]咸宁学院生物医学工程系,湖北咸宁437100 [2]华中科技大学环境科学与工程技术学院,湖北武汉430074
出 处:《咸宁学院学报》2006年第6期122-124,共3页Journal of Xianning University
摘 要:以N-溴代琥珀酰亚胺作为修饰剂,对藻红蓝蛋白裂合异构酶F亚基中的色氨酸(Trp)残基与酶活性的关系进行了研究.研究表明,PecF的Trp残基均位于分子内部,NBS的修饰导致了酶活性的显著降低,但并未完全失去活性.酶被修饰后的荧光和圆二色谱均发生了变化,为酶的结构和功能间关系研究提供了重要信息.The tryptophan residues in phycoerythrocyanin lyase/isomerase F Subnint(PecF) had been modified by N-bromosuccinimide(NBS) to study the relationship between the Trp residues and the activity of the enzyme.The results showed: Trp residues were in the PecF.The modification caused PecF lost most of their enzyme activity,but not all Spectrum of circular dichroism(CD) and fluorescence of PecF were changed after treatment with NBS,which was important for studying the structure and the function of the enzymes.
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