硫氧还蛋白及其L79K变体酶切后片段自身重新结合为同源二聚体的稳定性和动力学研究  

COMPARISON OF THIOREDOXIN′S FRAGMENT REASSEMBLING KINETICS AND COMPLEX STABILITY WITH ITS L79K MUTANT′S

作　　者：海尔汗[1] 王建华[2] 

机构地区：[1]内蒙古工业大学化工学院 [2]内蒙古医学院药学系

出　　处：《内蒙古工业大学学报（自然科学版）》2001年第4期257-261,共5页Journal of Inner Mongolia University of Technology：Natural Science Edition

基　　金：本文所有实验是第一作者在美国作访问学者期间 (1 998~ 2 0 0 0 )完成

摘　　要：本文选择硫氧还蛋白 (TRX)和硫氧还蛋白变体 (TRXL79K)分别酶切后得到的两个片段 :N片段 (1 -73 )和 C片段 (74-1 0 8)作为研究对象 .在硫氧还蛋白变体中用赖氨酸代替原来 79位的亮氨酸 ,对两组 N片段和 C片段在自然状态下重新结合的稳定性和动力学进行对比 ,得到以下结论 :1 .TRX中处于 β折叠状态的 β4区域 (P76,T77,L78,L79,L80 ,F81和 K82 ) 〔3〕中氨基酸的改变对 N片段和 C片段重新聚合成非共价键聚合物的动力学过程有一定的影响 .2 .79位氨基酸的改变对N片段和 C片段形成非共价键同原二聚体的稳定性有较大的影响 .The stability of self reassembled complex and kinetics of reassembling may be affected by the size and charge of a residue in an α/β domain.In this study,L79K mutant is chosen for research in which leucine at position 79 is substituted by lysine.Comparison is made between the two substances the wild type thioredoxin and its mutant of their reassembled complex′s stability and the kinetics of process in which the reassembling of N fragment and C fragment takes place.Conclusion is drawn that:(1) the reassem...

关 键 词：硫氧还蛋白 Β折叠 Α螺旋 动力学 离解常数 

分 类 号：O631.5[理学—高分子化学]