银杏叶提取物干预Aβ_(1-42) β-折叠形成及其分子机制  

Effect of EGb761 on secondary conformational transition of aged amyloid β-peptide 1-42 by FT-IR quantitative analysis

作　　者：李光武[1] 汪华侨[2] 姚志彬[2] 

机构地区：[1]安徽医科大学神经生物学研究所,安徽合肥230032 [2]中山大学基础医学院脑研究室,广东广州510089

出　　处：《中风与神经疾病杂志》2004年第4期329-331,共3页Journal of Apoplexy and Nervous Diseases

基　　金：国家自然科学基金 (3 9670 2 44 );广东省科技重点攻关项目(2 KMO410 6s);广东省自然科学基金(0 10 698)

摘　　要：目的　研究 EGb76 1对 Aβ1 - 42 二级结构变化的影响 ,以了解其抑制 Aβ聚集和纤维形成的机制。方法　用傅里叶变换红外光谱法 ( FT- IR)曲线拟合定量分析和特征频谱分析 Aβ老化后其二级结构的改变和 EGb76 1干预后二级结构的变化。结果　通过 170 0～ 16 0 0 cm- 1 之间的酰胺 I带分析和曲线拟合分析 ,Aβ1 - 42 单独孵育 30 m in时 ,β-折叠片、β-转角和α-螺旋分别为 4 6 .5 3%、2 8.74 %和 8.19% ;孵育 72 h,β-折叠片为 6 5 .13% (增加了 19.4 % ) ,与EGb76 1共同孵育 72 h,β-折叠片的含量为 11.5 2 % (下降了 5 0 .95 % ) ,β-转角的含量升高 5 7.5 6 %。呈现出明显的β折叠片向β-转角的转化。基团特征峰谱位显示 ,EGb76 1中的酮类和烷烃类的 - CH2 和 - CH参与了 Aβ1 - 42 的分子变构。结论　 EGb76 1明显抑制 Aβ1 - 42 β-折叠形成 ,也使 Aβ1 - 42Objective To investigate the mechanism that EGb761 inhibit the formation of amyloid β-peptide(Aβ) fibrils.Methods Fourier-transform infrared spectroscopy was used to study the secondary structure changes on aging Aβ in vitro.Results Aβ aged alone for 30min,thecontent of β-pleated sheet were 46.53%.Aβ aged alone for 72h the content ofβ-pleated sheet increased about 19.4% and produced a shift of β-turn toward β-pleated sheet.EGb761 induced a significant decrease of the content of β-pleated sheet(50.95%).Conclusions EGb761 can effectively diminish the β-pleated structural content.The effect of EGb761 on the secondary structure of aged Aβ was associated with the mechanism that EGb761 inhibited Aβ aggregation and fibril formation.

关 键 词：银杏叶提取物 治疗 AΒ1-42 Β-折叠 分子机制 Β-淀粉样蛋白 老年性痴呆 

分 类 号：R277.791.6[医药卫生—中医学]