光合作用系统II外周蛋白——P23k去折叠的热力学和动力学  

Thermodynamic and Kinetic Analysis of Unfolding of P23k Protein Isolated from Spinach Photosystem II

作　　者：谭翠燕[1] 徐春和[2] 沈均人 SAKUMA Shinsuke YAMAMOTO Yasushi BALNY Claude 阮康成[1] 

机构地区：[1]中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所蛋白质组学重点实验室 [2]中国科学院上海生命科学研究院植物生理生态研究所 [3]Department of Biology,Faculty of Science,Okayama University [4]Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale,INSERM U 128,IFR 24,CNRS,Montpellier

出　　处：《生物化学与生物物理学报》2003年第7期677-680,共4页

基　　金：国家自然科学基金资助项目 (No.3 0 0 70 164 )~~

摘　　要：利用荧光光谱学等方法结合高压力技术研究了光合作用系统II中的一个外周蛋白——— 2 3kD(以P2 3k表示 )蛋白的去折叠。热力学研究表明 ,在 2 0℃、180MPa(1MPa =10 .0大气压 )可使该蛋白质完全去折叠 ,而在3℃ ,16 0MPa即可使该蛋白质完全去折叠 ,这是迄今为止有关研究中最易被高压力去折叠的一个蛋白质。在2 0℃ ,该蛋白质在常压下去折叠反应的标准自由能与标准体积变化分别为 2 3.4 5kJ mol和 - 15 0 .3ml mol;动力学研究揭示该蛋白质的折叠反应的活化体积ΔV f 为正值 (84 .1ml mol) ,而去折叠反应的活化体积ΔV u 为负值(- 6 6 .2ml mol)。在常压下 ,折叠和去折叠反应的速度常数 (K0f,K0u)分别为 1.87s- 1 和 1.3× 10 - 4s- 1 。The unfolding of 23kD (P23k) protein isolated from spinach photosystem II particle was studied by high pressure and fluorescence spectroscopy. The thermal equilibrium study indicated that the protein could be totally unfolded by 180 or 160 MPa at 20 ℃ and 3 ℃, respectively. The standard free energy and standard volume change of the protein for unfolding at 20 ℃ is 23.45 kJ/mol and -150.3 ml/mol, respectively. Kinetics study indicated that at 20 ℃ the activation volume for unfolding, Δ V u, was negative (-66.2 ml/mol), meanwhile the activation volume for folding, Δ V f, was positive (84.1 ml/mol). The rate constants for folding and unfolding ( K 0f , K 0u ) were 1.87 s -1 and 1.3×10 -4 s -1 , respectively, these results provide some clues to explain why the protein is so sensitive to pressure.

关 键 词：外周 蛋白质 MP 反应 高压力 活化 动力学研究 去折叠 光合作用 荧光光谱 

分 类 号：Q946[生物学—植物学]