鼠脑突触体Mg^(2+)-ATP酶质子泵活性的研究(英文)  

THE PROTON PUMPING ACTIVITY OF Mg^(2+)-ATPase OF Rat Brain Synaptosomes

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作  者:蔡惠罗[1] 李成勇[1] 孙晓磊 

机构地区:[1]中国科学院动物研究所,北京100080

出  处:《动物学报》1995年第3期299-304,共6页ACTA ZOOLOGICA SINICA

摘  要:位于突触体质膜的外向型(ecto) Mg~2+-ATP酶具有水解 ATP活性。能量偶联的 ACMA荧光淬灭实验表示Mg~2+-ATP酶水解ATP时向膜内转移质子,建立跨膜质子梯度,跨膜质子梯度可以被电中性 K~+/H~+离子载体 Nigericin消除。利用 H~+敏感的 BCECF荧光分子测定突触的pHi变化,结果表示水解ATP产生的质子转移使突触体pHi下降了0. 11单位。 p-Chloromercuribenzoate抑制能量依赖的 ACMA荧光淬灭和 BCECF探测的pH下降,提示Mg~(2+)-ATP酶蛋白结构中的SH基因可能与质子转移功能有关。The Mg2+-dependent ATPase on the external surface of isolated rat brain synaptosomes has been studied. The rapidquenching of ACMA fluorescence was detected upon hydrolysis of externally added ATP. which could then be restored up-on addition of nigericin. By using the H+-sensitive probe BCECF, a decrease of 0. 11 unit in intrasynaptosomal PH valuewas measured during hydrolysis of ATP. These results indicate that the Mg^2+-ATPase may function as an inward protonpump. P-ch1oromercuribenzoate was found to have inhibitory effect on the proton translocation function.

关 键 词:  突触体  腺苷三磷酸酶 质子泵活性 

分 类 号:Q959.837[生物学—动物学]

 

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