等离子点时Mn（Ⅱ）－BSA配合物金属中心的结构  

STRUCTURE OF Mn(Ⅱ)BSA'S METAL CENTER AT ISOIONIC POINT

作　　者：袁余洲[1] 杨勇飞[1] 伍正清[1] 闭献树[1] 罗锦新[1] 梁宏[1] 

机构地区：[1]玉林师专化学系,广西师范大学化学系,广西师范大学计算分析测试中心

出　　处：《广西师范大学学报（自然科学版）》1995年第3期49-52,共4页Journal of Guangxi Normal University:Natural Science Edition

基　　金：国家自然科学基金;自治区科委;广西师范大学计算分析测试中心资助

摘　　要：在ＢＳＡ（ｂｏｖｉｎｅｓｅｒｕｍａｌｂｕｍｉｎ）的等离子点ｐＨ＝５．３时，研究了１：１Ｍｎ（Ⅱ）－ＢＳＡ配合物金属中心的紫外ＬＭＣＴ跃迁谱带，结果表明；该配合物的金属中心锰在实验浓度范围内始终保持着五配位的四方锥构型（浓度大于１．５×１０－４ｍｏｌ·Ｌ－１时构型发生不同程度的畸变），此结果与该条件下Ｍｎ（Ⅱ）－ＨＳＡ（ｈｕｍａｎｓｅｒｕｍａｌｂｕｍｉｎ）体系的极相似，但与生理ｐＨ下的构型有着很大差异；结合的位置最可能位于Ｎ－端Ａｓｐ１－Ｔｈｒ２－Ｈｉｓ３－三肽段上，涉及的配体是Ａｓｐ１上的α－ＮＨ２和ＣＯＯ－，Ｈｉｓ３上的咪唑基氮、Ｔｈｒ２－Ｈｉｓ３之间的两个去质子肽氮．The structure of Mn(Ⅱ)-BSA(bovine serum albumin)at the isoionic point of BSA has been studied by LMCT ultraviolet spectroscopy.The result showed that the structure of the metal centre is of regular or abnormal square-pyramidal configuration,which is similar to that of Mn(ⅡD)-HSA(human serum albumin),but differs gready from the resuls at physiological PH(square-Pyramidal→square-planar)The binding grould be the α-NH2,COO-of Asp,imidazolyl of His3,and two deprotoned peptide nitrogens in the-Thr2-His3-peptide segment.

关 键 词：等离子点 配合物 锰 白蛋白 

分 类 号：O614.711[理学—无机化学]