IL－2和IL－6融合蛋白的分子生物学特性的研究  

Studies on the Molecular BlologyCharacteristics of Fusion Protein ofInterleukin2andInterleukin6

作　　者：赵春华[1] 唐佩弦[1] 段然 毛宁[1] 李群 杜德林[1] 

机构地区：[1]北京军事医学科学院基础医学研究所

出　　处：《免疫学杂志》1995年第3期154-156,共3页Immunological Journal

基　　金：国家青年"863"基金

摘　　要：本文应用酶联免疫吸附技术对ＩＬ－６／２融合蛋白（ＦＰＩＬ－６／２）进行了定性、定量分析，测定其等电点，并对该蛋白的表位、柔性和抗原性进行了计算机模拟。ＥＬＩＳＡ测试结果表明：融合蛋白ＩＬ－６／２含有ＩＬ－２和ＩＬ－６两个结构域，可分别与ＩＬ－２和ＩＬ－６单克隆抗体结合，且两个结合无明显空间排阻效应，这与计算机的表位、柔性和抗原性分析结果一致。从计算机模拟也可以看出ＦＰＩＬ－６／２的抗原性与ＩＬ－２和ＩＬ－６的一致性，而且接头区抗原性较低，这为该蛋白的实际临床应用提供了一定的保证。The fusion protein IL-6/2’s, properties in epitope,flexibility and antigenicity have been definedby computer analysis,the results are consitent with that by Sandwich-ELISA. It is indicated that the fusionprotein IL-6/2,which has correct domains of IL-2and IL-6,can react with both McAbs of IL--2and IL-6si-multaneously.The linker has low antigenic epitope,low antigenicity and high flexibility.

关 键 词：白细胞介素-2 白细胞介素-6 融合蛋白 生物学 

分 类 号：R967[医药卫生—药理学] R392－33[医药卫生—药学]