c-Abl蛋白酪氨酸激酶形成同源二聚体(英文)  

Homodimerization of the c-Abl Protein Tyrosine Kinase

作　　者：魏玲[1] 刘萱[1] 易艳萍[1] 李楚芳[1] 王云龙 曹诚[1] 

机构地区：[1]军事医学科学院生物工程研究所 [2]河南省生物技术中心,郑州450000

出　　处：《生物工程学报》2005年第5期698-702,共5页Chinese Journal of Biotechnology

基　　金：国家自然科学基金资助项目(No.30270316)。~~

摘　　要：cAbl是非受体酪氨酸激酶,它在细胞内被一些基因毒性的、氧化的及其它形式的压力所激活。目前研究证明:应用标记的cAbl发现其在细胞内可以相互形成同源二聚体,并且一分子cAbl的N末端区域与相应的另一分子的C末端相互作用形成二聚体。实验进一步表明:cAblSH3结构域结合到另一cAbl分子富含脯氨酸的C末端约958982氨基酸区域。如果去除cAbl富含脯氨酸的结构域,就会阻止二聚体的形成。这些结果首先证实了cAbl在细胞内可以相互形成同源二聚体,并暗示着二聚体的形成可能影响着cAbl活性的调节。The c-Abl nonreceptor tyrosine kinase is activated in the cellular responses to genotoxic, oxidative and other forms of stress. Using tagged forms of c-Abl, the present studies demonstrate that c-Abl forms homodimers in cells. The results show that the c-Abl N-terminal regions interact with the corresponding C-terminal regions of both partners in the dimmer. Specifically, the c-Abl SH3 domain binds to a proline-rich motif at amino acids 958-982 in the c-Abl C-terminal region. Deletion of the prolinerich motif disrupts dimmer formation. These findings provide the first evidence that c-Abl forms homodimers and indicate that homodimerization can contribute to the regulation of c-Abl activity.

关 键 词：C-ABL 相互作用 同源二聚体 SH3 

分 类 号：Q55[生物学—生物化学]