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作 者:李平生[1]
出 处:《安徽大学学报(自然科学版)》2005年第6期82-86,共5页Journal of Anhui University(Natural Science Edition)
摘 要:应用焦碳酸二乙酯(DEPC)对焦磷酸:果糖-6-磷酸1-磷酸转移酶(PFP)进行化学修饰时,酶的活性迅速丧失,呈拟一级动力学反应.羟胺的复活作用及修饰后酶的紫外光谱变化表明,酶失活的原因是DEPC与酶的组氨酸残基形成了乙酯基组氨酸复合物.失活动力学表明,酶的活性位点结合1分子DEPC即丧失活性.活性位点的组氨酸残基的完整性是酶活性的必要条件之一.底物F6P、产物果糖1,6-二磷酸(FBP)、P i及激活剂果糖2,6-二磷酸(F2,6BP)均可保护酶免被DEPC失活,底物PP i却没有保护作用.组氨酸残基在酶的催化功能中可能与F6P,FBP及P i的结合过程有关,而与PP i无关.2 - ethyl diethyl maldnate was synthesized from diethyl malonate and bromoethane in 90.4% yield. 5 -ethyl -2 - (4 -Cyanophenyl) - 1,3 - Dioxane was prepared through reduction and cycloaddition reation in 71.9% yield. The phase transition of this liquid crystal compound was confimed by DSC. The product was characterized by IR and ^1H - NMR.
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