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机构地区:[1]云南大学化学系云南大学生物制药创新人才培养基地
出 处:《光谱实验室》2005年第6期1309-1313,共5页Chinese Journal of Spectroscopy Laboratory
基 金:云南省人才培养基金(2004PY01-4);昆明师专校基金资助项目
摘 要:在酸性介质中,偶氮氯膦-mA与蛋白质在室温下能迅速结合生成复合物,并在600nm和660nm处产生两个吸收峰。利用复合物在600nm处的吸光度研究了反应的最佳条件,并建立了一个测定蛋白质的光度分析新方法。本方法至少可测定75—400μg/mL的牛血清蛋白(BSA)、人血清蛋白(HSA)及γ-球蛋白G(IgG),其表观摩尔吸光系数ε分别为:1.23×105、1.06×105与2.13×105L·mol-1·cm-1。除阴、阳离子表面活性剂外,其余大部分物质不干扰蛋白质测定。方法快速、简便、选择性好、线性范围宽。用于人血清样品中总蛋白的测定,所得结果与用经典的考马斯亮蓝法测得结果基本一致。A new spectrophotometric method for the determination of determination of bovine serum albumin (BSA), human serum Immunoglobulin G(IgG)in the range of 75-400μg/mL based on protein was establi albumin ( HAS ), the complex forma shed for the and Human tion between Chlorophosphonazo-nA and protein in acidic medium at room temperature with two absorption peaks at 600nm and 660nm and the molar absorptivity of 1.23 X 10^5, 1.06×10^5 and 2.13 X 10^5L·mol^-1·cm^-1,respectively. A lot of the foreign substances did not interfere in the determination of proteins except for the anionic surfactant and cationic surfactant. The method is rapid, simple, and of good selectivity and wide linear range, and was applied to the determination of the total amounts of proteins in the human serum samples with good results in good agreement with those obtained by Coomassie brillant blue G250 method.
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