血红蛋白模拟过氧化物酶催化H_2O_2氧化邻氨基酚的固体电极伏安法研究  

Voltammetric studies on H_2O_2 oxidizing o-aminnophenol catalyzed by hemoglobin mimetic peroxidase

作　　者：杨涛[1] 王增健[1] 焦奎[1] 曲文营[1] 

机构地区：[1]青岛科技大学化学与分子工程学院

出　　处：《分析试验室》2006年第3期1-4,共4页Chinese Journal of Analysis Laboratory

基　　金：国家自然科学基金(20375020);青岛市自然科学基金(04-2-JZP-8)

摘　　要：探讨了用血红蛋白作为辣根过氧化物酶的替代物，用于催化H2O2氧化邻氨基酚的反应体系。其催化反应生成一种具有电化学活性的产物，该产物在玻碳电极上于-0．370V（vs．Ag／AgCl）产生一个峰形良好的还原峰。还原峰电流随着血红蛋白浓度的增大而增大。同时用微分脉冲伏安法对血红蛋白的催化反应条件进行了优化，选择了催化反应产物的伏安测定的最佳条件。在该条件下，该体系可用于血红蛋白的测定，线性范围为4．0×10^-8-8．0×10^-7mol／L，检出限为3．4×10^-8mol／L。用循环伏安法研究了该产物在不同pHB—R缓冲溶液中于玻碳电极上的电化学性质。UV-Vis spectrophotometric and electrochemical methods were used to study hemoglobin （Hb） catalyzing the reaction of o-aminophenol （OAP） oxidized by H2O2, which was as the substitution substance for horseradish peroxidase （HRP）. An electrochemically active product was formed, which has a well-defined reduction peak at - 0.370 V （ vs. Ag/AgC1） on a glassy carbon electrode and the current of the reduction peak increased with the increase of Hb concentration. The conditions for the catalytic reaction and the voltammetric detection have been carefully studied. Under the optimal conditions, Hb can be detected in the linear range from 4.0 × 10^-8 mol/L to 8.0 × 10^-7 mol/L with the detection limit of 3.4 × 10^-8 mol/L.

关 键 词：血红蛋白 邻氨基酚 H2O2 伏安法 

分 类 号：O657.3[理学—分析化学]