67ku胃蛋白酶原的分离纯化及性质研究  

Purification and Characterization of the Pepsinogen with 67ku Mass of Molecular.

作　　者：肖志坚[1] 杨希震[1] 蒋孟军[1] 黄旭荃[1] 

机构地区：[1]江苏省原子医学研究所,核医学国家重点实验室

出　　处：《生物化学与生物物理进展》1996年第4期342-345,共4页Progress In Biochemistry and Biophysics

基　　金：江苏省科委基础研究课题资助

摘　　要：用ＤＥＡｎ－５２阴离子交换层析，高压液相凝胶过滤层析两步法，从人胃粘膜中分离纯化到分子质量为６７ｋｕ的胃蛋白酶原．此蛋白具有较强的抗碱性，水解活性在ｐＨ１０．８处理后仍无明显变化，其水解活性的最适ｐＨ为１．８，比活性为５．The pepsinogen with higher moleculer weight was purified from human gastric mucosa. The procedure included DEAE-52 ion-exchange chromatography and gel filtration HPLC. This 67 ku pepsinogen resists alkalinization up to pH 10.8. The optimal pH of the pepsinogen is 1.8 and its specific proteolytic activity is 5.96 U/mg.

关 键 词：胃蛋白酶原 分离 提纯 性质 

分 类 号：Q556.903[生物学—生物化学]