α－苦瓜子蛋白晶体结构中的次级相互作用的研究Ⅱ疏水相互作用的分析  

ANALYSIS OF HYDROPHOBIC INTERACTION IN THE CRYSAL STRUCTURE OF α-MOMORCHARIN

作　　者：董贻诚[1] 陈世芝[1] 朱曰荣[1] 王耀萍[1] 

机构地区：[1]中国科学院生物物理所

出　　处：《生物物理学报》1996年第1期21-26,共6页Acta Biophysica Sinica

摘　　要：α－苦瓜子蛋白结构模型中共有疏水残基１４１个，占践基总数的５７％。其中１２８个疏水残基有相互作用，占疏水残基的９１％。疏水残基之间的相互作用与其是否在α－螺旋或β片层内没有多大关系。本文着重分析了α－螺旋间和α螺旋与β结构之间的疏水相互作用；讨论了α５和大β片层中疏水残基与亲本残基的分布特点，这一特点对该蛋白分子最后折叠成特定的空间结构有重要影响。类似的情况在同源蛋白天花粉蛋白中也是存在的。There are 141 hydrophobic residues corresponding to 57% of total residues in the structural model of α-MMC. 128 of which, 91% of the hydrophobic residues, interact with eachother. The interaction of the hydrophobic residues does not depend on whether they are in thesecondary strutres or not. The hydrophobic intethction in the secondary structure is analyses. The distributive feature of the hydrophobic and hydrophilic residues in the helix α5 andthe big β-sheet is discussed. This feature influence the folding of α-MMC greatly. Similar situation is also present in the homologous protein trichosanthin.

关 键 词：α-苦瓜子蛋白 疏水相互作用 晶体结构 

分 类 号：Q512.01[生物学—生物化学] Q617