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机构地区:[1]上海交通大学生命科学技术学院纳米生物学实验室,上海200240 [2]中国科学院上海生命科学研究院神经生物学重点实验室,上海200031
出 处:《生理学报》2006年第4期305-308,共4页Acta Physiologica Sinica
基 金:This work was supponed by the National Natural Science Foundation of China(No.30200051).
摘 要:在真核生物和原核生物的生物膜上都存在由同种受体蛋白相互连接在一起形成的紧密二维排列。最近的模型计算表明这种排列方式可能是一种新型信号转导机制的结构基础,相邻受体可通过功能上的耦联优化信号处理性能。Ryanodine受体(ryanodine receptor,RyR)/钙释放通道通常在肌肉的肌浆网膜上形成二维晶格排列,该蛋白成为研究受体二维排列及其生理功能的一个很好的模型。本文综述了近几年在RyR相互作用及其二维排列工作模式和生理功能研究方面的进展,着重介绍了我们实验室利用新方法对RyR相互作用及其调控进行的研究工作。我们研究中发现了RyR功能状态对其相互作用的调控,本文对据此提出的RyR二维排列的“动态耦联模型”及其可能的生理功能进行了详细讨论。Receptor proteins in both eukaryotic and prokaryotic cells often form regular lattice or array in the membrane. Recent theoretical analyses indicate that such arrays may provide a novel mechanism for receptor signaling regulation in cells. The functional coupling between neighboring receptors could improve the signaling performance. The ryanodine receptors (RyR)/calcium release channels usually form 2-D regular lattice in the endoplasmic/sarcoplasmic reticulum membranes. Thus, RyR is a potentially good model to study the function of receptor 2-D array. In this article, we briefly review recent progresses in this research field, including RyR-RyR interaction, RyR array's function and working mechanisms. The investigations performed by new methods in our laboratory are summarized. We demonstrate that the RyR-RyR interaction is modulated by the functional states of RyRs. Accordingly, the mechanism of "dynamic coupling" of RyR array is proposed. Its possible role in RyR-mediated Ca^2+ release is discussed.
关 键 词:RYANODINE受体 二维晶格排列 受体间相互作用 耦联门控模型 动态耦联模型
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