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机构地区:[1]山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室,山西太原030006
出 处:《山西大学学报(自然科学版)》2006年第2期171-174,共4页Journal of Shanxi University(Natural Science Edition)
基 金:山西省自然科学基金(20031017);山西省留学归国基金
摘 要:在pH 7.4、0.05 m o l.L-1三羟甲基氨基甲烷-盐酸(T ris-HC l)缓冲液及室温条件下,用荧光光谱法、分光光度法研究了3-羟基-2-萘甲酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明,3-羟基-2-萘甲酸与牛血清白蛋白的相互作用为单一的荧光静态猝灭过程.二者以摩尔比1∶1牢固结合,其条件稳定常数logK=4.60±0.06.根据Fo。rster非辐射能量转移机理,求算了给体(BSA色氨酸残基)与受体(3-羟基-2-萘甲酸)间距离r为3.72 nm.The binding reaction between 3-hydroxy-2-naphthoic acid and bovine serum albumins(BSA)was studied in 0. 05 mol 1 L^- tris-hydroxymethyl-aminomethane-HC1 (Tris-HC1) buffer solution, pH7. 4, at room temperature by fluorescence and ultraviolet-visibe absorption spectra. The results showed that the interacction of bovine serum albumin with 3-hydroxy-2-naphthoic acid was a single static quenching procedure. They strongly combined with a molar ratio of 1 : 1 and the conditional stability constant was deterined to be logK=4. 60±0. 06. The binding distance (r=3.72 nm)between donor(Trp in BSA) and acceptor (3-hydroxy-2-naphthoic acid) was obtained based on the theory of Fōrster energy transfer.
关 键 词:荧光猝灭 3-羟基-2-萘甲酸 牛血清白蛋白
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