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作 者:高增强[1] 侯海峰[1] 李丽琴[1] 许锐[1] 梁宇和[2] 李兰芬[2] 苏晓东[2] 董宇辉[2]
机构地区:[1]中国科学院高能物理研究所同步辐射实验室,北京100049 [2]北京大学生命科学学院蛋白质工程和植物基因工程国家实验室
出 处:《生物化学与生物物理进展》2007年第2期203-206,共4页Progress In Biochemistry and Biophysics
基 金:国家自然科学基金杰出青年基金(30325012);国家自然科学基金重点项目"致龋变形链球菌全基因组的蛋白表达及三维结构研究"(30530190);"利用同步辐射综合方法研究变形链球菌未知蛋白的结构和功能关系"(10575113)资助~~
摘 要:变性链球菌(Streptococcus mutans)是最主要的龋齿致病菌.其中Smu_195c为一个约10ku(86个氨基酸)的蛋白质,序列比对结果显示,它没有包含保守的结构域,功能也是未知的.为揭示其功能,在大肠杆菌BL21(DE3)中表达了N端结合了6个His的编码Smu_195c的DNA片段.通过悬滴法得到了两种不同晶系的晶体.第一种属于空间群P6122或P6522,晶格参数为a=b=62.93!,c=90.63",γ=120°;第二种属于空间群P41212或P43212,晶格参数为a=b=57.97#,c=103.51$.N端带有His的蛋白质长出的晶体属于第一种,而切掉N端的6个His后的蛋白质长出的晶体两种都有.Smu_195c is a protein with 86 amino acids in Streptococcus mutans, a primary pathogen for human dental caries. The specific function of Smu_195c is still unknown and there are no conserved domains in it. In order to find out its function, the gene encodes Smu_195c was cloned and expressed in E. coli as N-terminally 6*His tagged recombinant protein. Two crystal forms were obtained by the hanging drop method. Form Ⅰ belongs to space group P6122 or P6522 with the unit cell parameters a = b = 62.93A , c = 90.63 A, γ=120° and form Ⅱ belongs to the space group P41212 or P43212 with the unit cell parameters a =b=57.97 A, c = 103.51 A. Crystals from the protein with His-tag belong to form Ⅰ, however, crystals from the protein without His-tag belong to both.
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