相互作用结构域SH3和WW的蛋白质组学研究  

Proteomics study of SH3 and WW domains

作　　者：田瑞[1] 高诗娟[1] 宋婀莉[1] 郑德先[1] 高友鹤[1] 

机构地区：[1]中国医学科学院中国协和医科大学基础医学研究所蛋白质组学研究中心病理生理学系,北京100005

出　　处：《基础医学与临床》2007年第2期129-133,共5页Basic and Clinical Medicine

基　　金：国家自然科学基金(30270657;3037030)

摘　　要：在过去十年的研究中,发现许多蛋白质相互作用是通过相互作用结构域(如SH2,WW,SH3等)与其识别的另一个蛋白质中一段短肽序列的结合完成的,蛋白质相互作用结构域在蛋白质亚细胞定位、信号传导和蛋白复合体的组装等方面发挥重要功能。随着蛋白质组学技术的发展,高通量技术用于结构域结合特性及相互作用网络的研究。本文通过概述SH3和WW结构域的蛋白质组学研究策略的最新进展,总结结构域的几种现有研究策略。Researches over the past decade have revealed that a fairly large set of a protein is accomplished by peptide-binding domains that recognize short peptide motifs in their binding partners, such as SH2, WW, SH3, etc. Protein interaction domains play important roles in critical cellular functions, such as subcellular localization, signal transduction, and muhiprotein complexes assembly. With the development of proteomics, high-throughput technology has been applied to explore binding properties and interaction networks of domains. In this review, several proteomic strategies for domain research are summarized with SH3 and WW domains as examples.

关 键 词：蛋白质相互作用 SH3结构域 WW结构域 高通量研究方法 

分 类 号：Q51[生物学—生物化学]