人微小病毒B19VP1独特区蛋白的表达及纯化  

作　　者：李志宏[1] 张国成[1] 许东亮[1] 李小青[1] 孙新[1] 丁翠玲[1] 

机构地区：[1]第四军医大学西京医院儿科,陕西西安710032

出　　处：《细胞与分子免疫学杂志》2007年第4期372-373,共2页Chinese Journal of Cellular and Molecular Immunology

基　　金：国家自然科学基金资助项目(30571948)

摘　　要：目的利用原核表达系统表达人微小病毒B19的VP1独特区蛋白,大量发酵培养细菌后纯化蛋白,为制备VP1蛋白的mAb奠定基础。方法构建重组质粒VP1-PQE30,转化大肠杆菌M15,测序正确后发酵培养、IPTG诱导表达,通过SDS-PAGE及Western blot分析表达产物,表达蛋白经AKTA explorer 100快速纯化系统纯化。结果成功地构建原核表达系统VP1-PQE30-M15,经IPTG诱导发酵培养细菌可大量表达VP1蛋白,纯化后蛋白纯度达95%以上。结论重组表达质粒可表达VP1独特区蛋白,高纯度蛋白对制备VP1mAb及疫苗具有重要意义。

关 键 词：人微小病毒B19 VP1独特区蛋白 原核表达 纯化 

分 类 号：R392.11[医药卫生—免疫学]