分子动力学模拟聚赖氨酸在晶格界面上的吸附  

Molecular dynamics simulation of adsorption of PLL (poly-lysine) on crystal lattice interfaces

作　　者：韩振为[1] 廖川[1] 周薇[1] 

机构地区：[1]天津大学化工学院天津大学精馏技术国家工程研究中心,天津300072

出　　处：《计算机与应用化学》2007年第5期703-708,共6页Computers and Applied Chemistry

基　　金：国家自然科学基金项目(29806010)

摘　　要：分子模拟为从微观角度理解生物大分子提供了有利的工具。本文采用分子动力学方法研究在Pt(100)、Pt(110)及Pt (111)三种晶格界面上聚十赖氨酸分子的吸附,以从分子水平上研究蛋白质吸附的动态过程和机理。界面的作用使部分聚十赖氨酸分子出现了较明显的二面角变化,说明吸附过程中界面的特性对聚赖氨酸的分子结构有影响;在Pt(100)与Pt(111)界面上,聚十赖氨酸分子构象变化较大,Pt(110)变化较小。聚十赖氨酸分子在吸附中,能量变化与分子构象变化的结果一致,构象变化较大的Pt(100)和Pt(111)界面上聚十赖氨酸分子能量的平均值高于Pt(110)。聚十赖氨酸分子在Pt(100)与Pt(111)界面上先远离界面运动,然后在某位置稳定波动;在Pt(110)界面上先靠近界面运动一段时间后又远离界面。Molecular simulation is a favorable academic vehicle for studying biological macromolecules on microcosmic level. The adsorption of poly-ten-lysine on different crystal lattice interfaces is analyzed using the molecular dynamics （MD） simulation which provides an important theoretical tool for researches of protein＇s adsorption processes and mechanism at molecular scale. The a-helix conformation of poly-ten-lysine has distinctly changed on interfaces which indicate that the conformation of poly-ten-lysine in adsorption is dependent on the individual nature of interface. The conformation changes are relatively greater on Pt （100） and Pt （ 111 ） interfaces than Pt （110） interface. The energy changes of poly-ten-lysine are consistent with the conformation changes in that energy values of po- ly-ten-lysine are higher on Pt （100） and Pt （111 ） interfaces than Pt （110） interface. The motion of the poly-ten-lysine＇s geometrical center undergoes a motion away from the interface then fluctuation around a position on Pt （100） and Pt （111 ） interfaces, while on Pt （110） interface first moves towards to the interface then away.

关 键 词：聚十赖氨酸 晶格界面 吸附 分子动力学(MD) 

分 类 号：O647.31[理学—物理化学] Q71[理学—化学]