N_2和H^+在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析  

作　　者：关锋[1] 赵德华[1] 潘淼[1] 姜伟[1] 李季伦[1] 

机构地区：[1]中国农业大学农业生物技术国家重点实验室,生物学院微生物与免疫学系,北京100094

出　　处：《科学通报》2007年第10期1141-1146,共6页Chinese Science Bulletin

基　　金：国家重点基础研究发展计划资助项目(批准号:001CB108904)

摘　　要：目前研究表明,固氮酶的生理底物氮气(N_2)和质子(H^+)在钼铁蛋白中的铁钼辅因子(FeMo-co)上被还原,但其确切的还原位点尚未确定.对比分析了棕色固氮菌(Azotobactervinelandii,Av)野生型(WT)与5种突变株(包括FeMo-co附近2个保守氨基酸α-191^(Gln)和α-195^(His)单突变菌株(Qα191K和Hα195Q)、FeMo-co上钼原子相连的高柠檬酸突变株(nifV^-)以及α-191^(Gln)和α-195^(His)与高柠檬酸的双突变菌株(Qα191K/nifV?和Hα195Q/nifV^-))固氮酶催化还原N_2和H^+活性的变化,结果表明,N_2在靠近FeMo-co中心硫原子(S2B)的Fe2和Fe6上络合和还原,FeMo-co上的钼原子是H^+还原的位点.结合生物信息学分析结果显示,[8Fe7S]和FeMo-co之间可能存在两条平行的电子传递通路.

关 键 词：AZOTOBACTER vinelandii突变株 固氮酶 N2和H^+还原位点 电子传递通路 

分 类 号：Q936[生物学—微生物学]