喜树碱对胰α-淀粉酶部分性质的影响  

The Partial Influence of Camptothecin on α-Amylase

作　　者：苏波[1] 贾旭[1] 冷晓莲[1] 刁家志[1] 范雪玲[1] 刘克武[1] 

机构地区：[1]四川大学生命科学学院教育部生物资源与生态环境重点实验室,成都610064

出　　处：《天然产物研究与开发》2007年第3期452-454,469,共4页Natural Product Research and Development

摘　　要：喜树碱对胰α-淀粉酶有明显的抑制作用,其抑制类型为反竞争性抑制。利用紫外差光谱,研究发现喜树碱能改变胰α-淀粉酶的空间结构;利用荧光光谱研究了喜树碱与胰α-淀粉酶的相互作用,计算了二者的结合常数KA=2.78×106(mol/L)-1和结合位点数n=1.2477。其结果对喜树碱的进一步开发具有一定的指导意义。To study the inhibiting function of camptothecin over a-amylase, the inhibitory type is uncompetitive inhibition. Utilizing ultraviolet spectroscopy,we find that camptothecin can alter the molecular conformation of a-amylase. Utilizing fluorescence spectrometry we studied the mechanism of the interaction between camptothecin and a-amylase and calculated the combination constant KA=2.78×10^6（mol/L）^-1 and the number of combination sites n = 1. 2477. Provided some guidance to further explore camptothecin.

关 键 词：喜树碱 胰α-淀粉酶 紫外差谱 荧光光谱 

分 类 号：R282.71[医药卫生—中药学] Q949.9[医药卫生—中医学]