5-氟尿嘧啶与牛血清白蛋白的相互作用  

Interactions between 5-fluorouracil and Bovine Serum Albumin

作　　者：王冬冬[1] 孙德志[1] 李林尉[1] 魏新庭[1] 张爱梅[1] 

机构地区：[1]聊城大学化学化工学院,山东聊城252059

出　　处：《物理化学学报》2007年第10期1627-1630,共4页Acta Physico-Chimica Sinica

基　　金：国家自然科学基金(20543004;20773059);山东省自然科学基金(2004ZX15);聊城大学科学基金(31801)资助项目

摘　　要：根据合理的假设和Langmuir结合理论,在298.15K下,以等温滴定微量热(ITC)实验数据为依据,应用非线性最小方差拟合方法确定了抗肿瘤药物5-氟尿嘧啶(5-FU)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的热力学性质的改变.研究结果表明,牛血清白蛋白(BSA)与5-氟尿嘧啶相互作用存在两类结合位点.第一类结合,N=(54.0±0.3),ΔH0=(30.0±0.4)kJ·mol-1(吸热),ΔS0=(196.0±2.6)J·mol-1·K-1(熵增),ΔG0=(-28.4±0.3)kJ·mol-1;第二类结合,N=(77.0±0.4),ΔH0=(-20.0±0.4)kJ·mol-1(放热),ΔS0=(28.6±0.3)J·mol-1·K-1(熵增),ΔG0=(-28.5±0.2)kJ·mol-1.结合体系的圆二色谱(CD)分析结果说明,抗肿瘤药物5-氟尿嘧啶与BSA的相互作用诱导蛋白质(BSA)二级结构单元的相对含量发生了一定程度的变化.From reasonable suppositions on binding process and Langmuir＇ s binding theory, the interactions between 5-fluorouracil （5-FU and bovine serum albumin （BSA） were investigated by the isothermal titration calorimetry （ITC） and the circular dichroism （CD） spectrometry at 298.15 K. The results showed that there were two classes of binding sites on a protein （BSA） molecule for the 5-fluorouracil. For the first class of binding, N=（54.0±0.3）, ΔS°= （30.0±0.4） kJ· mol^-1 （endothermal）, ΔS°=（196.0±2.6） J·mol^-1. K^-1 （entropy increasing）, ΔS°=（-28.4±0.3） kJ· mol^-1; for the second class of binding, N=（77.0±0.4）, ΔS°=（-20.0±0.4） kJ· mol^-1 （exothermal）, ΔS°=（28.6±0.3） J· mol^-1. K^-1 （entropy increasing）, ΔS°=（-28.5±0.2） kJ·mol^-1. The interactions between 5-fluorouracil and BSA induced the relative contents of secondary structure units of protein （BSA） to change in two classes of binding processes.

关 键 词：5-氟尿嘧啶 牛血清白蛋白 等温滴定微量热法 圆二色谱 

分 类 号：R96[医药卫生—药理学]