一种高效免疫佐剂热休克蛋白gp96的酸性区和两侧中间区对其N端构象及多肽结合能力的调节作用  

作　　者：何丽华[1] 张玉霞[2] 李晟阳[1] 陈勇[2] 昝琰璐[2] 陈浩[2] 赵亚男[2] 沈国顺[1] 田波[2] 

机构地区：[1]沈阳农业大学畜牧兽医学院,沈阳110161 [2]中国科学院微生物研究所分子病毒中心

出　　处：《自然科学进展》2007年第10期1449-1454,共6页

基　　金：国家重点基础研究发展计划资助项目(批准号:2005CB523001;2005CB522901)

摘　　要：gp96(glucose-regulated protein,GRP94)是热休克蛋白90家族(HSP90 family)中的一员.由于其在维持内质网蛋白中间过渡态的空间构型以及免疫反应中有重要作用,因此近年来被作为分子伴侣蛋白和免疫佐剂引起广泛关注,但是关于gp96生物功能的彻底阐明还将依赖于对其结构的深入研究.在试验中我们构建了不同的gp96片段,旨在寻找gp96的重要功能区.通过凝胶分子筛和EGS交联实验,发现gp96中间酸性区可以调节gp96 N端的寡聚化状态;而固相ELISA实验显示,包含中间酸性区的N端重组蛋白与肽的结合有高度饱和性,这些结果表明中间酸性区对gp96的寡聚化以及多肽结合能力有内在的调节作用.这一研究对gp96生物功能的阐明以及临床应用提供了理论基础.

关 键 词：HSP GP96 免疫佐剂 寡聚化 构象 

分 类 号：Q78[生物学—分子生物学]