朊毒体蛋白的构象及其特性的研究进展  

Progress in conformation and property of prion proteins

作　　者：陈豪泰[1] 刘永生[1] 张杰[1] 吴润[2] 刘湘涛[1] 

机构地区：[1]中国农业科学院兰州兽医研究所家畜疫病病原生物学国家重点实验室农业部畜禽病毒学重点实验室,甘肃兰州730046 [2]甘肃农业大学动物医学院,甘肃兰州730070

出　　处：《中国兽医科学》2007年第12期1094-1098,共5页Chinese Veterinary Science

基　　金：国家自然科学基金项目(30671563;30700597);甘肃省自然科学基金项目(3ZS051-A25-065);国家博士后科学基金项目(20040350585);甘肃省科技攻关重点项目(2GS042-A41-001-09)

摘　　要：概述了朊毒体（包括构象不同的细胞型朊毒体和瘁病型朊毒体）蛋白的构象特征、朊毒体及其突变体的特性，阐明了PrP^sc是由PrP^c通过构象转变而成的，不同物种PrP的三维结构有相似的球形结构域（125-228位）和N-末端无规卷曲尾，其球形结构域均由3个螺旋（144～154、173～194和200-228位）以及1对反平行的β-折叠（128-131和161-164）组成，但其结构和表面电荷分布存在一些区别。Prion proteins including the cellular isoform of prion protein（PrP^c） and the scrapie isoform of prion protein（PrP^sc） were reviewed in the aspects of conformational characteristics, and properties of prion and its mutants. PrP^sc was changed to PrP^c through conformational change. PrP three-dimensional structures from different species have a similar globular domain from the 125 to 228 residues and a N- terminal flexibly disordered ＂tail＂. The globular domain contains three alpha-helices comprising the residues 144-154,173-194,200-228 and a short anti-parallel beta-sheet comprising the residues 128-131 and 161-164,but they were different in the structure and surface charge distribution.

关 键 词：朊毒体蛋白 构象 特性 

分 类 号：S852.659.7[农业科学—基础兽医学]