心肌肌钙蛋白Ⅰ的磷酸化与非磷酸化调节  

作　　者：张琳[1] 余志斌[1] 

机构地区：[1]第四军医大学航空航天生理学教研室,西安710032

出　　处：《生理科学进展》2008年第1期75-78,共4页Progress in Physiological Sciences

基　　金：国家自然科学基金资助课题(30370538)

摘　　要：由于心肌肌钙蛋白复合体Ⅰ亚基(TroponinⅠ,TnⅠ)特殊的分子结构,使其在心肌收缩过程中起"分子开关"的重要作用。心肌TnⅠ具有6个磷酸化位点,第23/24位丝氨酸残基可被蛋白激酶A(PKA)、蛋白激酶D(PKD)和蛋白激酶G(PKG)磷酸化,发挥正性肌力作用;第43/45位丝氨酸残基以及第144位酪氨酸残基可被蛋白激酶C(PKC)磷酸化,可能主要起负性肌力作用;蛋白激活激酶(PAK)磷酸化第149位丝氨酸残基后的作用尚待探明。另外,经蛋白水解酶calpain降解含磷酸化位点的片段,产生去磷酸化作用;亦可通过降解一些特定片段来改变TnⅠ空间构象,引起非磷酸化调节作用。

关 键 词：心肌收缩性能 肌钙蛋白Ⅰ 磷酸化 

分 类 号：R33[医药卫生—人体生理学] Q46[医药卫生—基础医学]