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作 者:王培勇[1] 汤健[1] 庞永政[1] 苏静怡[1] 唐朝枢[1]
机构地区:[1]北京医科大学心血管基础研究所病生室,100083
出 处:《北京医科大学学报》1997年第4期329-332,共4页Journal of Peking University(Health Sciences)
基 金:国家自然科学基金!39570300
摘 要:目的:观察心肌细胞核钙泵活性特征及核蛋白磷酸化对其活性的影响。方法:在密度梯度离心纯化的离体家兔心肌细胞核上进行实验,采用酶学方法测定Ca2+ATP酶活性。结果:心肌细胞核上存在Ca2+-ATPase,其活性具有〔Ca2+〕和〔ATP〕依赖性。蛋白激酶A(PKA)和蛋白激酶M(PKM)依赖的核蛋白磷酸化能显著抑制心肌细胞核Ca2+-ATPase活性,Vmax分别降低46%和44%,而Km分别降低47%和78%(P<0.01)。结论:家兔心肌细胞核上存在高亲和力的钙泵,其活性受蛋白磷酸化调节,其生理和病理意义有待进一步探讨。Objetive: To investigate myocardial nuclear Ca-ATPase and its regulation by proteinphosphorylation. Methods: Rabbit myocardial nuclei were isolated and purified with sucrose densitycentrifugation and the activity of Ca-ATPase was measured enzymologically. Results: The activity of myocardialnuclear Ca-ATPase was 〔Ca2+〕and 〔ATP〕dependent. Phosphorylation by PKA or by PKM inhibited theactivity of nuclear Ca-ATPase markedly. Conclusion: The findings illustrate that Ca-ATRase with high affinityto Ca+ and ATP is present in rabbit myocardial nuclei. The pathophysiological role of myocardial nuclear Ca-ATPase should to be further determined.
分 类 号:R329.26[医药卫生—人体解剖和组织胚胎学]
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