小麦POD同工酶谱蛋白条带中硒的中子活化分析  

作　　者：孙景信[1] 王玉琦[1] 徐云[2] 王子键 彭安[2] 

机构地区：[1]中国科学院高能物理研究所,北京100080 [2]中国科学院生态环境研究中心,北京100085

出　　处：《科学通报》1997年第16期1770-1773,共4页Chinese Science Bulletin

基　　金：中国科学院核分析技术开放实验室(94B028)资助项目1996-10-03

摘　　要：硒是一种生命必需的微量元素。Rotruck等发现硒是谷胱甘肽过氧化物酶（GSH-Px）的活性组分,从而确认了GSH-Px是哺乳动物中发现的第一个硒酶。此后,对硒的代谢和功能作用,以及是否还存在其他的含硒酶或蛋白等的研究一直十分活跃。到目前为止,已经在哺乳动物和微生物中陆续发现了一系列的含硒酶,如动物体中的磷脂氢过氧物谷胱甘肽过氧化物酶（PHG-Px）、Ⅰ型碘甲状腺5′-脱碘酶等、以及微生物中的甲酸脱氢酶、甘氨酸还原酶等等。然而,对植物中的含硒蛋白或酶的研究甚少。 过氧化物酶（Peroxidase,POD）是植物体内最重要的氧化还原酶类之一。POD具有多种同工酶,对外界环境反应十分敏感。在逆境条件下,POD的活性往往增强。

关 键 词：小麦 过氧化物酶 同工酶 硒 中子活化分析 

分 类 号：S512.101[农业科学—作物学] Q949.714.2[生物学—植物学]