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作 者:张国文[1] 王安萍[1] 蒋婷[1] 阙青民[1]
机构地区:[1]南昌大学食品科学教育部重点实验室,南昌330047
出 处:《分析试验室》2008年第1期1-4,共4页Chinese Journal of Analysis Laboratory
基 金:教育部长江学者和创新团队发展计划(IRT0540);江西省教育厅基金(赣教技字[2005]-71号)项目资助
摘 要:研究了不同温度下,橙皮苷与牛血清白蛋白作用的荧光猝灭光谱、三维荧光光谱和同步荧光光谱特征。证实了橙皮苷与牛血清白蛋白间的相互作用为单一的动态猝灭过程,求出了不同温度下的猝灭常数。根据Frster非辐射能量转移理论,计算出橙皮苷在蛋白质中的结合位置与212位色氨酸残基间的距离为3.29 nm。由求得的热力学参数,证明了橙皮苷与牛血清白蛋白之间主要靠疏水作用力结合。用三维荧光光谱及同步荧光光谱技术探讨了橙皮苷对牛血清白蛋白构象的影响。At different temperatures, the interaction feature of hesperidin and bovine serum albumin (BSA) was studied by fluorescence quenching spectra, three-dimensional fluorescence spectra and synchronous fluorescence spectra. It was proved that only dynamic quenching exits between hesperidin and BSA. Quenching constant is obtained at different temperatures. The binding site is a distance 3.29 nm away from tryptophan residue-212 in BSA based on Forster's non-radiation energy transfer mechanism. According to the thermodynamic parameters, it shows that binding power between hesperidin and BSA is mainly the hydrophobic interaction. The effect of hesperidin on the conformation of BSA was analyzed by three-dimensional fluorescence spectra, contour spectra and synchronous spectra.
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