游仆虫重组核糖体蛋白L11与肽链释放因子的体外相互作用分析  

Ribosome Protein L11 from Euplotes Interacts with Polypeptide Release Factor in vitro

作　　者：王玉瑶[1] 张志云[1] 柴宝峰[1] 梁爱华[1] 

机构地区：[1]山西大学生物技术研究所,化学生物学与分子工程教育部重点实验室,太原030006

出　　处：《中国生物化学与分子生物学报》2008年第4期348-351,共4页Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology

基　　金：国家自然科学基金(No.30670282,No.30470239)资助~~

摘　　要：核糖体蛋白L11(ribosome protein L11)是一种高度保守的蛋白质.为研究真核生物的核糖体蛋白L11的功能,从八肋游仆虫(Euplotes octocarinatus)大核基因组中克隆到核糖体蛋白L11基因,构建了重组表达质粒pGEX-6p1-L11,通过谷胱甘肽-Sepharose 4B亲和层析,纯化了重组融合蛋白GST-L11.Pull down分析显示,八肋游仆虫的核糖体蛋白L11与第一类肽链释放因子eRF1a可以在体外相互作用.这一结果提示,与原核生物一样,低等真核生物的核糖体蛋白L11在肽链终止过程中可能起一定的作用.The ribosome protein L11 gene was isolated from the Euplotes octocarinatus macronuclear DNA , and cloned into a plasmid pGEX-6pl-L11. The GST fusion protein with L11 （GST-L11 ） was expressed in E. coli, then purified using glutathion-Sepharose 4B affinity chromatography. GST pull-down analysis showed that the recombinant GST-L11 interacted with the polypeptide chain release factor eRFla of E. octocarinatus. The result suggested that the recombinant ribosomal protein Lll from E. octocarinatus could be functional in translation termination.

关 键 词：游仆虫 核糖体蛋白L11 eRF1a 相互作用 

分 类 号：Q26[生物学—细胞生物学]