微量量热法研究纤维素酶系中内切葡聚糖酶的酶催化反应  

Study on Reaction Catalyzed by Endoglucanase from Trichioderma Viride with Microcalorimetric Method

作　　者：孔哲[1] 郁雪梅[1] 高桂兰[1] 闫咏梅[1] 王建涛[1] 张洪林[1] 

机构地区：[1]曲阜师范大学化学科学学院,山东省曲阜市273165

出　　处：《曲阜师范大学学报（自然科学版）》2008年第1期84-88,共5页Journal of Qufu Normal University(Natural Science)

基　　金：山东省自然科学基金资助(Y2006B13)

摘　　要：对绿色木霉产纤维素酶的内切葡聚糖酶进行了分离提纯.利用微量量热仪,研究了酸度,温度及金属离子对酶催化反应的影响,测出内切葡聚糖酶催化反应的热功率-时间曲线,根据曲线上的数据,按照热动力学理论和对比进度法解析出不同条件下酶催化反应的最大反应速率(Vmax)和米氏常数(Km),从而得到酶解的最佳酸度(pH=5.20),最佳温度(T=322.88 K)及金属离子对酶催化反应的抑制作用或激活作用的Vm-c方程.The endoglucanase of cellulase is separated from Trichioderma viride and purified. The influences of acidity, temperature and metal ions to the enzyme catalyzed reaction are studied with microcalorimetric method and the power-time curves of the enzyme catalyzed reaction are determined. According to the curves, the maximum reaction rate （Vmax） and the Michaelis constant （Km） of the reactions under different conditions are calculated by thermokinetics theory and contrast-progress method. The optimum acidity （pH=5.20） and optimum temperature（ T=322. 88 K） are obtained. The Vm-c equations describing the inhibitory action or activation of metal ions to the enzyhyme catalyzed reaction are obtained.

关 键 词：微量量热法 绿色木霉 内切葡聚糖酶 最佳酸度 最佳温度 抑制作用 激活作用 

分 类 号：O642.3[理学—物理化学]