白藜芦醇与牛血清白蛋白相互作用的研究  

Study on the interaction of resveratrol with bovine serum albumin by spectroscopic method

作　　者：杨媛媛[1,2] 王东跃[1] 郗国宏[1] 刘伟华[1] 李超[1] 王志[1] 

机构地区：[1]河北农业大学理学院生物无机化学重点实验室,河北保定071001 [2]河北农业大学食品科技学院,河北保定071001

出　　处：《河北农业大学学报》2008年第6期99-103,共5页Journal of Hebei Agricultural University

基　　金：河北省自然科学基金资助项目(B2006000413);农业大学非农学科基金资助项目

摘　　要：采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了白藜芦醇与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明白藜芦醇对BSA有较强的荧光猝灭作用,荧光猝灭机理属于二者形成复合物所引起的静态猝灭和非辐射能量转移;根据不同温度下防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到白藜芦醇与BSA之间的结合常数KA为6.11×104(25℃)、4.46×104(35℃)和3.84×104(45℃)。根据F rster非辐射能量转移理论,求出了白藜芦醇与BSA之间的结合距离为2.36 nm(25℃)、2.73 nm(35℃)和2.48 nm(45℃)。通过计算热力学参数,可知该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为疏水作用力,同时用同步荧光光谱探讨了白藜芦醇对BSA构象的影响。The interaction of resveratrol with bovine serum albumin （BSA） has been investigated by fluorescence quenching spectra, synchronous fluorescence spectra and ultra- violet absorption spec- tra. The results showed that the quenching mechanism of the intrinsic fluorescence of BSA by res- veratrol is due to forming the resveratrol - BSA complex, which results in static quenching and non -radiation energy transfer. The binding constants （KA） were 6.11×10^4（25℃）, 4.46×10^4（35℃） and 3.84 ×10^4（45℃）, respectively. According to the Forster theory of non - radiation en- ergy transfer, the binding distances （r） were 2.36 nm （25℃）, 2.73 nrn （35℃） and 2.48 nm （45℃）, respectively. The thermodynamic parameters showed that the binding power between res- veratrol and BSA is mainly driven by the hydrophobic force. Synchronous spectrum was used to in- vestigate the conformational changes of BSA.

关 键 词：白藜芦醇 牛血清白蛋白 相互作用 荧光光谱 同步荧光光谱 

分 类 号：O641.3[理学—物理化学]