紫外照射下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白的相互作用研究  

Interaction of Pb(Ⅱ) with Bovine Serum Albumin under UV Irradiation

作　　者：张海蓉[1] 边贺东[1] 倪寿海[1] 于青[1] 梁宏[2] 陈振峰[2] 

机构地区：[1]广西师范大学化学化工学院,桂林541004 [2]药用资源化学与药物分子工程教育部重点实验室、广西师范大学,桂林541004

出　　处：《无机化学学报》2009年第2期306-311,共6页Chinese Journal of Inorganic Chemistry

基　　金：国家自然科学基金(No.20671023,30460153);教育部重点项目基金(No.03101,204111);药用资源化学与药物分子工程教育部重点实验室的资助项目

摘　　要：通过紫外吸收光谱法、紫外二阶导数光谱法和荧光光谱法研究了生理pH值条件、紫外照射(UV C 253.7nm)下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱和紫外二阶导数光谱显示紫外光照射改变了蛋白质中氨基酸残基的微环境。Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程分析表明,经紫外光照射后,Pb(Ⅱ)对BSA的荧光猝灭作用依然为静态猝灭作用,且没有改变其强结合位点的位置。受紫外照射过的BSA加入Pb(Ⅱ)后,BSA与Pb(Ⅱ)的结合常数(KS)随着照射时间的延长而逐渐降低;而BSA与Pb(Ⅱ)先混合后照射时,结合常数(KS)随着照射时间的延长却逐渐升高。The interaction between Pb（Ⅱ） and bovine serum albumin （BSA） under the effect of UV C （253.7 nm） irradiation at physiological condition have been investigated by UV spectrum, ultraviolet second-derivative spectroscopy and fluorescence spectrum. The research results indicated that UV C irradiation make the environments of aromatic residues change according to UV spectrum and ultraviolet second-derivative spectroscopy. Stern-Volmer equation and Lineweaver-Burk equation showed that the fluorescence quenching of BSA by Pb（Ⅱ） is also a static quenching procedure and strong binding site is not change after UV C irradiation. When adding Pb（Ⅱ） to irradiated BSA, the binding constant （Ks） decreased gradually; while irradiating the mixture of Pb （Ⅱ）-BSA, the binding constant （Ks） increased.

关 键 词：Pb(Ⅱ) 牛血清白蛋白 荧光猝灭 紫外-可见吸收光谱 紫外照射 

分 类 号：O614.433[理学—无机化学] Q512.1[理学—化学]