光谱法研究染料木素与牛血清白蛋白的相互作用  

Study on interaction of genistein with bovine serum albumin by spectrometry

作　　者：王珺瑫[1] 王东跃[2] 郗国宏[2] 刘伟华[2] 李超[2] 王春[2] 

机构地区：[1]河北农业大学食品科技学院,保定071001 [2]河北农业大学理学院生物无机化学重点实验室,保定071001

出　　处：《分析试验室》2009年第4期73-76,共4页Chinese Journal of Analysis Laboratory

基　　金：人事部留学人员科技择优、河北省自然科学基金(B2006000413);河北农业大学科研发展基金项目资助

摘　　要：采用荧光和紫外-可见吸收光谱,研究了染料木素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明染料木素对BSA有较强的荧光猝灭作用;根据Stern-Volmer方程得到染料木素与BSA之间的结合常数KA为4.37×106(27℃)、6.45×106(37℃)和6.76×106(47℃)。根据F rster非辐射能量转移理论,求出了染料木素与BSA之间的结合距离为2.64 nm(27℃)、2.68 nm(37℃)和2.71 nm(47℃)。热力学数据表明该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为静电引力,同时用同步荧光光谱探讨了染料木素对BSA构象的影响。The interaction of genistein with bovine serum albumin （BSA） has been investigated by fluorescence quenching spectra, synchronous fluorescence spectra and ultra-violet absorption spectra. The results showed that the quenching mechanism of the intrinsic fluorescence of BSA by genistein is due to formation of the genistein-BSA com- plex, which results in static quenching procedure. The binding constants （KA） were 4.37×10^6（27℃）, 6.45×10^6（37℃） and 6.76 ×10^6 （47℃）, respectively. According to the Forster theory of non-radiation energy transfer, the binding distances （r） were 2.64 nm （27℃）, 2.68 nm （37℃） and 2.71 nm （47 ℃ ）, respectively. The thermo- dynamic parameters showed that the binding power between Genistein and BSA is mainly the electrostatic interaction. Synchronous spectrum was used to investigate the conformational change of BSA.

关 键 词：染料木素 牛血清白蛋白 相互作用 荧光光谱 同步荧光光谱 

分 类 号：O641.3[理学—物理化学]