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作 者:李光[1] 井申荣[1] 林连兵[1] 宋颖丽[1] 叶家梅 魏云林[1]
机构地区:[1]昆明理工大学生物工程技术研究中心,云南昆明650224
出 处:《云南大学学报(自然科学版)》2007年第S3期355-359,共5页Journal of Yunnan University(Natural Sciences Edition)
基 金:国家自然科学基金资助项目(30570929);昆明理工大学科学研究基金资助项目(2005-8)
摘 要:通过Linker连接呼吸道合胞病毒(RSV)G蛋白的部分抗原决定簇基因与大肠杆菌热不稳定肠毒素B亚单位基因(LTB)融合,构成融合基因,构建原核表达重组质粒并进行表达,并初步研究其免疫反应.构建得到的重组表达质粒,转化大肠杆菌后融合蛋白在大肠杆菌中得到了表达,用SDS-PAGE和Western-blotting对表达产物进行鉴定,融合蛋白的分子量约为25 ku.该蛋白能够被LT特异性抗体识别.成功表达呼吸道合胞病毒部分G蛋白与LTB的融合蛋白,并且该蛋白有一定的免疫原性.To investigate the immunogenicity of recombinant mucous membrance vaccine of respiratory syncytial virus, a fusion protein gene was constructed by linking G: 130 ~ 230 and LTB gene with a linker and expressed in E. coli. The recombinant plasmid was transferred into E. coli and target protein was expressed in E. coli. The fusion protein was determined by SDS - PAGE and western - blotting. The molecular mass of fusion protein was estimate to be 25 ku. The fusion protein can be specificly recognized by LT antibody.The fusion protein showed certain immunity.
分 类 号:R373[医药卫生—病原生物学]
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