大肠杆菌表达的重组人GM-CSF的纯化  

作　　者：凌明圣[1] 邹民吉[1] 徐明波[1] 王嘉玺[1] 马贤凯[1] 

机构地区：[1]军事医学科学院基础医学研究所,北京100850

出　　处：《生物技术通讯》1994年第4期163-165,共3页Letters in Biotechnology

摘　　要：本文对重组人粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子(rhGM-CSF)高效表达克隆pZW.GM的表达产物进行纯化,并对纯化的人GM-CSF进行了N端氨基酸序列分析。人GM-CSF基因表达产物在大肠肝菌中以不溶性包涵体形式存在,经超声破菌、包涵体抽提、凝胶过滤层析、复性、离子交换一系列纯化步骤,终产物纯度达99％,按蛋白总量计算回收率达10％,比活性达1×10~7u/mg蛋白质。通过测定纯化人GM-CSF的N端16个氨基酸序列,与由其DNA序列推导的氨基酸序列完全一致。

关 键 词：重组人粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子 复性 纯化 氨基酸序列分析 

分 类 号：R346[医药卫生—基础医学]