光谱法研究染料木素与人血清白蛋白的相互作用  

Study on the Interaction of Genistein and Human Serum Albumin by Spectroscopic Method

作　　者：吴秋华[1] 王春[1] 张志恒[1] 张美月[1] 宋双居[1] 王志[1] 

机构地区：[1]河北农业大学理学院生物无机化学重点实验室,河北保定071001

出　　处：《光谱学与光谱分析》2009年第4期1060-1063,共4页Spectroscopy and Spectral Analysis

基　　金：人事部留学人员科技择优资助项目;河北省自然科学基金项目(B2006000413)资助

摘　　要：用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了染料木素与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明染料木素对HSA的荧光猝灭作用属于二者形成复合物所引起的静态猝灭;利用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到染料木素与HSA之间的结合常数KA为1.00×106(27℃),1.66×106(37℃)和5.25×106(47℃)。根据Frster非辐射能量转移理论,求出了染料木素与HSA之间的结合距离为2.59nm(27℃),2.65nm(37℃)和2.90nm(47℃)。通过计算热力学参数,可知该药物与人血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为静电引力,同时用同步荧光光谱探讨了染料木素对HSA构象的影响。The interaction of genistein and human serum albumin （HSA） was investigated by fluorescence quenching spectra, synchronous fluorescence spectra and ultra-violet absorption speetra. The results showed that the quenching mechanism of the intrinsic fluorescence of HSA by genistein is due to the formation of genistein-HSA complex, resulting in a static quenching procedure. The binding constants （KA） were 1.00×10^6 （27 ℃）, 1.66×10^6 （37℃） and 5.25×10^6 （47℃）, respectively. According to the Fǒrster theory of non-radiation energy transfer, the binding distances （r） were 2. 59 nm （27℃）, 2. 65 nm （37℃） and 2. 90 nm （47℃ ）, respectively. The thermodynamic parameters showed that the binding power between genistein and HSA is mainly the electrostatic interaction. Synchronous spectrum was used to investigate the eonformational change of HSA.

关 键 词：染料木素 人血清白蛋白 相互作用 荧光光谱 同步荧光光谱 紫外-可见吸收光谱 

分 类 号：O641.3[理学—物理化学]