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作 者:张贝贝[1] 陶张欢[1] 汪新颖[1] 王程[1]
机构地区:[1]安徽师范大学生物大分子进化重点实验室,安徽芜湖241000
出 处:《安徽农学通报》2009年第12期43-46,50,共5页Anhui Agricultural Science Bulletin
基 金:教育部回国留学人员启动基金;安徽省优秀青年科技基金;安徽省引进海外留学人才基金;安徽省教育厅自然科学研究重点项目
摘 要:异柠檬酸脱氢酶是三羧酸循环的关键酶之一,依赖金属离子Mg2+(或Mn2+)和辅酶NAD(P),催化异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸及CO2,为细胞新陈代谢提供能量和生物合成的前体物质。根据亚基的组成,原核生物IDH可分为单体IDH和同源二聚体IDH。本文主要对单体IDH的空间结构、催化机制及分子进化机制等研究进展进行了综述。Isocitrate dehydrogenase ( IDH ) is one of the key enzymes in the TCA cycle, which depends on metal ions Mg^2+ ( or Mn^2+ ) and NAD ( P ) to catalyze the oxidative decarboxylation of isocitate to α -ketogutarate and CO2,which offers energy and biosythesis precursor substances for cell metabolism.Based on the subunit structure, prokaryotic IDH is divided into two distinct forms: monomeric and homodimeric enzymes. The research progress of monomeric isocitrate dehydrogenase was reviewed in this paper, including the spatial structure, catalysis mechanism and molecular evolutional mechanism of monomeric IDH.
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