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作 者:程龙霄[1] 黄启龙[1] 唐月华[1,2] 冯佑民[1,2]
机构地区:[1]浙江理工大学生命科学学院,杭州310018 [2]中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所,上海200031
出 处:《浙江理工大学学报(自然科学版)》2009年第4期587-591,共5页Journal of Zhejiang Sci-Tech University(Natural Sciences)
摘 要:类胰岛素生长因子-1能同时折叠形成两种热力学稳定的高级结构,胰岛素却只折叠形成一种热力学稳定的高级结构。为研究二者的不同折叠行为,该实验成功构建了3个模型肽:(desB1F)[B10E]PIP[、B5T,B10E]PIP和(desB1F)[B5T,B10E]PIP;发酵表达各模型肽,质谱鉴定证明表达正确。通过对比3个模型肽的表达量,推测它们折叠形成两种结构的倾向性依次为:(desB1F)[B5T,B10E]PIP>[B5T,B10E]PIP>(desB1F)[B10E]PIP。Insulin-like Growth Factor-1 can fold into two thermodynamically stable three-dimensional structures; however, insulin only folds into one thermodynamically stable three-dimensional structure. To investigate the different folding behavior between them, this experiment successfully constructs three model peptides- (desB1F) [B10E] PIP, [B5T, B10E] PIP and (desB1F) [B5T, B10E] PIP, and Mass spectrometry demonstrates that the expression of the model peptide is correct. By comparing the expression of them, the authors deduce that the orientation of them to fold into two thermodynamically stable structures is. (desB1F) [B5T,B10E]PIP〉 [B5T,B10E]PIP 〉 (desB1F) [B10E]PIP.
关 键 词:胰岛素 类胰岛素生长因子-1 定点突变 蛋白质折叠
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