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作 者:张腾国[1,2] 刘玉冰[3] 孙坤[1] 杨宁[1] 安黎哲[1]
机构地区:[1]西北师范大学生命科学院,兰州730070 [2]兰州大学生命科学院,兰州730000 [3]中国科学院寒区旱区环境与工程研究所,兰州730000
出 处:《植物研究》2009年第6期692-695,共4页Bulletin of Botanical Research
基 金:国家自然科学基金(90302010);西北师范大学知识与科技创新项目(nwnu-kjcxgc-03-49)
摘 要:促分裂原活化蛋白激酶(MAPK)在信号传导过程中发挥着重要的作用。以高山离子芥叶片为材料,利用RT-PCR法克隆到全长CbMAPK3基因cDNA,将其与大肠杆菌表达载体pET-30a连接,构建原核表达载体pET-30a-CbMAPK3,并转化大肠杆菌BL21,经IPTG诱导表达后,SDS-PAGE以及Western blot检测结果表明该基因表达了1个约46kD的蛋白,为进一步研究目的蛋白的结构和功能提供了实验基础。Mitogen-activated protein kinase (MAPK) plays a central role in transfer information from diverse receptors/sensors to a wide range of cellular responses in plants. CbMAPK3 cDNA was amplified by RT-PCR from Chorispora bungeana leaf, then was cloned into pET-30a vector to construct recombinant prokaryotic expression vector pET-30a-CbMAPK3. The pET-30a-CbMAPK3 was transformed to E. coli strain of BL21. After induced by IPTG, a 46 kD recombinant protein was expressed and separated by SDS-PAGE electrophoresis and detected by western blot. The research provides a base for further studying on the protein structure and function of CbMAPK3.
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