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机构地区:[1]荆州市中心医院检验科,湖北荆州434020 [2]长江大学化学与环境工程学院,湖北荆州434020
出 处:《长江大学学报(自科版)(上旬)》2009年第3期21-25,共5页JOURNAL OF YANGTZE UNIVERSITY (NATURAL SCIENCE EDITION) SCI & ENG
基 金:湖北省自然科学基金项目(2005ABA067)
摘 要:在模拟动物体生理条件和不同温度下,用荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱法等研究了中性红(Neutral Red,NR)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用,证实了NR有很强地猝灭BSA荧光强度的能力。分别用Stern-Volmer方程、Line weaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理试验数据,得到在25~43℃度时相互作用的生成常数KLB(平均值为4.250×104kJ/mol)、热力学参数(ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ的平均值分别为-6.432kJ/mol、-21.38kJ/mol和-48.68J/K)和结合位点数(平均值为1.155)。Under the simulated physiological conditions of animal body and different temperatures,the action of Neutral Red (NR) to bovine serum albumin (BSA) was studied by the fluorescence spectroscopy,three-dimensional fluorescence spectrum,synchronous fluorescence spectrum and ultra-violet spectrum.It is shown that this compound has a quite strong ability to quench the fluorescence launching from BSA,after analyzing and processing the fluorescence quenching data according to Sterm-Volmer equation,Lineweaver-Burk equation and thermodynamic equation,the binding constant and thermodynamic parameters are obtained.The average value of binding constant(KLB:4.250×104KJ·mol-1),thermodynamic parameters(H θ,-6.432 KJ·mol-1,Gθ:-21.38 KJ·mol-1 and Sθ:-48.68J·K-1) and amounts of binding sites(1.155) are obtained in this paper.
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