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作 者:洪瑾[1,2] 焦阳[1] 张峻峰[3] 何卫江[1]
机构地区:[1]南京大学化学化工学院配位化学国家重点实验室,南京210093 [2]中国药科大学基础部无机教研室,南京210009 [3]南京大学生命科学学院生化系,南京210093
出 处:《无机化学学报》2009年第12期2105-2112,共8页Chinese Journal of Inorganic Chemistry
基 金:国家自然科学基金资助项目(No.20871066;BK2009227)
摘 要:本文采用电喷雾质谱研究了带羟乙基侧臂二乙烯三胺PdⅡ配合物分别与含有硫原子侧链或咪唑侧链的二肽Met-Ala、乙酰化三肽AcGHG和AcGHL,十一肽Mp-11和三十肽氧化胰岛素B链的相互作用,发现该配合物能较好地结合这些多肽,但未能促使它们发生水解反应。比较相应铜配合物及二乙烯三胺铜配合物的切割性能,提示羟乙基侧臂单独难以实现相邻肽键的切割,高配位数金属中心对肽键羰基的活化与羟基的协同进攻是该类配合物切割多肽的可能机制。研究可为人工金属肽酶的发展提供新的设计战略。ESI-MS spectroscopic study on the incubated mixture of Pd^Ⅱ complex of 2-[bis(2-aminoethyl)amino] ethanol (L) and Met-, His- or Cys-containing peptides shows that this Pd^Ⅱ complex can bind effectively with these peptides. However, there is no promoted peptide cleavage induced by the complex. The positive peptide cleavage promoted by complex, Cu^Ⅱ L and the negative response of Cu^Ⅱ/dien complex suggest the merely hydroxy pendant in complex have no ability to attack the peptide bond. The synergie carbonyl activation by metal coordination is essential for the cleavage of peptide bond promoted by Cu^Ⅱ L. The current study should be helpful for the future design of artificial metallo-peptidase.
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