Cu^2＋与α-糜蛋白酶相互作用的光谱研究  

作　　者：樊苏萍[1] 王锐[1] 张思科[1] 周柳金[1] 黎彩凤[1] 田建袅[1] 

机构地区：[1]广西师范大学化学化工学院,药用资源化学与药物分子工程教育部重点实验室,桂林541004

出　　处：《分析化学》2009年第A03期255-255,共1页Chinese Journal of Analytical Chemistry

摘　　要：α-糜蛋白酶为牛胰中分离提纯的一种蛋白水解酶，作用与胰蛋白酶相似，不同处在于α-糜蛋白酶分解蛋白质的作用点在酪氨酸和苯丙氨酸的羧端肽链处。本文利用光谱法研究了不同酸度下Cu^2＋与α-糜蛋白酶的相互作用，并对Cu^2＋与α-糜蛋白酶相互作用引起的α-糜蛋白酶的结构变化进行了探讨。研究结果表明在不同酸度下Cu^2＋均可以猝灭α-糜蛋白酶的内源荧光，但猝灭机理不同，这与糜蛋白酶在不同酸度时所呈现的不同带电状态及结构有关。

关 键 词：Α-糜蛋白酶 CU^2+ 相互作用 光谱法 结构变化 猝灭机理 蛋白水解酶 分离提纯 

分 类 号：O623.736[理学—有机化学] Q556.9[理学—化学]