荧光光谱法研究抗癌药物羟基喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用  

Studies on the interaction between anticancer drug hydroxycamptothecin and bovine serum albumin by fluorescence spectroscopy

作　　者：尚永辉[1,2] 李华[1] 孙家娟[2] 夏冬辉[1] 

机构地区：[1]西北大学分析科学研究所,西安710069 [2]咸阳师范学院化学与化工学院,咸阳712000

出　　处：《药物分析杂志》2010年第1期59-62,共4页Chinese Journal of Pharmaceutical Analysis

基　　金：国家自然科学基金项目(20675063);西北大学研究生交叉学科资助项目(07YJC09);咸阳师范学院专项科研基金项目(05XSYK105)

摘　　要：目的:采用荧光光谱技术研究羟基喜树碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。方法:根据292 K和311 K时羟基喜树碱对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程,双倒数方程以及F rster非辐射能量转移理论处理实验数据,采用同步荧光光谱探讨了羟基喜树碱对BSA构象的影响。结果:羟基喜树碱与BSA间的结合距离r=3.08 nm(292 K),结合常数(Kb)为1.260×106L.mol-1(292K)和3.881×104L.mol-1(311K),羟基喜树碱与BSA结合的热力学参数△rHm>0,△rSm>0,△rGm<0。结论:羟基喜树碱对BSA的荧光猝灭作用属于静态猝灭,二者主要靠疏水作用力结合。Objective：To study the interaction of bovine serum albumin（BSA） with anticancer drug hydroxycamptothecin（HCPT） by fluorescence quenching spectra and synchronous fluorescence spectra.Methods：The Stern-Volmer curve and double logarithm equation and F？rster theory of non-radiation energy transfer was used to deal with the dates of fluorescence quench,and the synchronous spectrum was used to investigate the conformational changes of BSA.Results： The binding distances（r） of hydroxycamptothecin to BSA was 3.08 nm（292 K）;the binding constants（Kb） were 1.260×106 L·mol-1（292 K） and 3.881×104 L·mol-1（311 K）,respectively.The thermodynamic parameters △rHm〉0,△rSm〉0 and △rGm〈0. Conclusion：The static quenching exits between BSA and anticancer drug hydroxycamptothecin super-molecular complex,and interaction of them is mainly driven by hydrophobic force.

关 键 词：羟基喜树碱 牛血清白蛋白 荧光光谱 

分 类 号：R917[医药卫生—药物分析学]