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作 者:项艳[1] 范军[1] 朱苏文[1] 李纯[1] 程备久[1]
机构地区:[1]安徽农业大学
出 处:《安徽大学学报(自然科学版)》1999年第2期107-110,共4页Journal of Anhui University(Natural Science Edition)
摘 要:以聚乙二醇6000分级沉淀、DEAE-SepharoseCL-6B,PhenylSepharose4B层析和制备电泳初步纯化了对生玉米的5-氨基酮戊酸脱水酶,它在pH8.5时比活为31U/mg蛋白,酶纯化了112倍,得率为12%,其亚基分子量为41KD,它可以用于酶促合成胆色素原。aminolevulinate dehydratase(ALAD) was purified simply and rapidly from oppsitefolic maize leaves. The procedure contained centrifuge extract,PEG6000 3%-13% fractionation,DEAE Sepharose CL-6B and phenyl Sepharose $B chromatography respectively,and preparative polyacrylamide gel electrophoresis. After it was purified 112 fold and a yield for 12%, ALAD showed a specific activity of 31U/mg protein at pH 8.5. The purified enzyme is not only used for synthesizing PBG but also for couple enzymatic assay of PBGD. It subunit is about 41KD.
分 类 号:S513.01[农业科学—作物学] Q949.714.2[生物学—植物学]
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