亚叶酸钙与牛血清白蛋白的相互作用  

Interaction of Calcium Folinate with Bovine Serum Albumin

作　　者：徐香玉[1] 徐继光 段启虎 孙祥军[1] 李林尉[1] 孙德志[1] 

机构地区：[1]聊城大学化学化工学院,山东聊城252059 [2]济宁监狱金桥煤矿第二监区,山东济宁272000 [3]济宁辰光热电有限责任公司,山东济宁272000

出　　处：《聊城大学学报（自然科学版）》2010年第3期44-49,共6页Journal of Liaocheng University:Natural Science Edition

基　　金：国家自然科学基金资助项目(20773059)

摘　　要：利用等温滴定微量热法(ITC)、紫外吸收光谱法(UV)和圆二色谱法(CD)研究了亚叶酸钙(CaFL)与牛血清白蛋白(BSA)在缓冲溶液中的结合反应.热力学结果表明,BSA大分子上存在可结合FL2-阴离子的两类位点.当药物分子与二类结合位点相结合时,标准吉布斯自由能(ΔG°1和ΔG°2)的变化几乎是一样的,然而,标准焓变ΔH°1和ΔH°2分别是(29.76±0.50)kJ.mol-1和(-15.76±0.03)kJ.mol-1.第一类结合是熵驱动过程,而第二类结合则是以熵效应为主的熵焓协同驱动过程.光谱试验结果用于研究BSA-药物超分子体系在溶液中的结构,并且有利于理解热力学数据.the binding process of calcium folinate（CaFL） with bovine serum albumin（BSA） has been investigated by using isothermal titration calorimetry（ITC）,ultraviolet absorption spectra（UV） and circular dichroism（CD） spectroscopy.The thermodynamic results indicate that there are two classes of binding sites on each BSA molecule for FL2-anions.The values of changes in standard Gibbis free energy（ΔG1 and ΔG2） are nearly the same corresponding to the two classes of binding site,while the data of changes in standard enthalpy,ΔH1 and ΔH2,are（29.76 ±0.50） kJ·mol-1 and（-15.76 ±0.03） kJ·mol-1,respectively.The first class of binding is an entropy driven process while the second class of binding is synergistically driven by enthalpy and entropy.The spectra results are used to study the structure of BSA-drug supramolecular in aqueous solution,and understand the thermodynamic data acquired from ITC.

关 键 词：等温滴定微量热法 光谱法 牛血清白蛋白 亚叶酸钙 

分 类 号：O657.32[理学—分析化学]