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作 者:蒋青青[1] 张利娟[2] 张钰[1] 郭彦[1] 任炜[1] 张晓晖[1] 王鑫艳[1]
机构地区:[1]中国科学院生物化学与细胞生物学研究所,上海200031 [2]重庆市畜牧科学院,重庆402460
出 处:《中国细胞生物学学报》2010年第5期788-794,共7页Chinese Journal of Cell Biology
基 金:中国科学院知识创新工程重要方向项目百人计划(No.0813S11411)资助项目~~
摘 要:原子力显微镜(atomic force microscope,AFM)自从1986年发明以来,作为一种重要的单分子研究工具,在包括细胞粘附、蛋白折叠以及蛋白间的相互作用等生物学过程的研究中得到了广泛应用。本文主要介绍原子力显微镜的原理,着重于研究相互作用时能垒大小的确定,以及常用的单分子表面修饰方法。Since its invention in 1986,the atomic force microscope(AFM) has emerged as a flexible and powerful tool for exploring a variety of biological processes,including cell adhesion,protein folding,and protein-protein interactions.This review focuses on the application of the AFM to studies of protein-protein interactions.It describes the commonly used methodologies and reviews the theoretical framework used to analyze single-molecule protein-protein unbinding measurements.This review summarizes recent progress in the field and shows that the AFM provides an excellent tool for probing interactions on the cell surface,for understanding the energy landscapes that govern the dynamics of protein interactions,and the common used method of surface modification.
关 键 词:原子力显微镜(AFM) 单分子 能垒 表面修饰
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