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作 者:陈英杰[1,2] 刘少芳[1,2] 陈华新[1] 李富起[1] 秦松[1]
机构地区:[1]中国科学院海洋研究所,实验海洋生物学重点实验室,青岛266071 [2]中国科学院研究生院,北京100049
出 处:《药物分析杂志》2011年第1期87-89,共3页Chinese Journal of Pharmaceutical Analysis
基 金:国家海洋863重点项目(2006AA090303);中科院知识创新工程重要方向性项目(KZCX2-YW-209,KZCX2-YW-216);山东省基金项目(ZR2009EQ003)
摘 要:目的:进一步验证藻蓝色素(phycocyanobilin,PCB)的抗氧化作用,并研究藻蓝色素与牛血清白蛋白(bovine serum albu-min,BSA)之间的相互结合反应。方法:通过1,1-二苯基-2-苦基肼(1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl,DPPH)清除法验证PCB的抗氧化作用。用荧光光谱法、分光光度法研究了PCB与BSA的相互结合反应。结果:PCB对DPPH自由基的清除作用呈现一定的量效关系。随着PCB浓度的增加,BSA的荧光强度有规律地降低且呈良好的线性关系。结论:抗氧化活性PCB能够有效地淬灭BSA的内源荧光,该猝灭作用属于静态荧光猝灭作用,反应的结合常数K=1.22×106L.mol-1,结合位点数n=1.14,与PCB的结合基本不会引起BSA的构象变化。Objective:To confirm the antioxidant activity of phycocyanobilin(PCB) and study the interaction between PCB and bovine serum albumin(BSA) in aqueous solution.Methods:The antioxidant of PCB was evaluated with DPPH method.And the interaction between PCB and BSA was measured by fluorescence and UV-Vis absorption spectrometries.Results:DPPH radicals scavenging activity of PCB related to its concentration.The fluorescence intensity of BSA decreased with the increasing of the concentration of PCB regularly,which had favorable linear relationship.Conclusion:PCB,with antioxidant activity,could effectively quench the fluorescence intensity of BSA through a single static quenching process.The binding constant K was 1.22×106 L·mol-1.The number of binding sites n was 1.14.Generally,the interaction with PCB did not change the conformation of BSA.
关 键 词:藻蓝色素(PCB) 牛血清白蛋白(BSA) 荧光淬灭
分 类 号:R917[医药卫生—药物分析学]
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