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机构地区:[1]淮北师范大学化学与材料科学学院,安徽淮北235000
出 处:《中国卫生检验杂志》2011年第1期85-86,共2页Chinese Journal of Health Laboratory Technology
基 金:安徽省教育厅自然科学研究重点项目(KJ2008A123)
摘 要:目的:通过对稀土钐离子(Sm3+)和人血清白蛋白(HSA)的结合反应研究,进一步探讨Sm3+在生物体内与蛋白质相互作用的机理。方法:用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱法研究了稀土金属离子与人血清白蛋白的相互作用。结果:Sm3+对HSA有荧光猝灭作用,属于静态猝灭,Sm3+与HSA反应生成了新的复合物,荧光猝灭发生了分子内的非辐射能量转移。Sm3+与HSA的结合常数Kb分别为4.12×105L.mol-1(298K)和2.26×105L.mol-1(318K),结合位点数n为1.24(298 K)和1.20(318 K)。结论:Sm3+和HSA之间有很强的结合作用,这为Sm3+在体内被蛋白质储存和转运提供了条件。Objective:By studying the binding interaction between Sm^3+ and HSA,the mechanism of the interaction among Sm^3+ and protein in organism,which is discussed.Methods: The interaction of Sm3+with HSA was studied by fluorescence spectrum and ultra-violet spectrum.Results: It was shown that Sm^3+ ion to quench the fluorescence launching of HSA,HSA reacted with Sm^3+ to form a new complex-system.The quenching belonged to static fluorescence quenching,with non-radiation energy transfer happening within single molecule.In the system of binary complex of Sm^3+ and HSA,Kb=4.12×105 L·mol^-1(298K),Kb=2.26×105 L·mol^-1(318 K)and n= 1.24(298 K),n=1.20(318 K).Conclusion: There is a strong combination between Sm^3+ and HSA,which offers the condition for the serum protein to be deposited and transported in vivo.
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