荧光光谱法研究4-硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用  

Interaction of 4-nitoraniline with bovine serum albumin by fluorescence spectroscopy

作　　者：梁彦秋[1] 徐洪波[2] 

机构地区：[1]沈阳化工大学环境与生物学院,沈阳110142 [2]沈阳市环境监测中心站,沈阳110016

出　　处：《分析试验室》2011年第5期54-57,共4页Chinese Journal of Analysis Laboratory

基　　金：辽宁省教育厅基金资助项目(20060687);沈阳化工大学博士科研启动基金项目(200811)资助

摘　　要：在模拟动物生理条件下利用荧光光谱法从分子水平上研究了4-硝基苯胺同牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。4-硝基苯胺对BSA的荧光有较强猝灭作用。用Stern-Volmer方程和双对数方程分别处理实验数据发现BSA与4-硝基苯胺发生反应生成了新的复合物,猝灭机理以静态猝灭为主。根据双对数方程求出了不同温度下反应时复合物的形成常数K(298 K:2.18×104L/mol;310 K:1.95×104L/mol)和结合位点数n(298 K:1.09;310 K:1.12)。根据热力学参数得出4-硝基苯胺与BSA之间的主要作用力为氢键和疏水作用力。同步荧光的结果表明4-硝基苯胺使BSA分子构象发生了改变,其分子内的色氨酸和酪氨酸残基疏水作用增强。The interaction between 4-nitroaniline and bovine serum albumin （BSA） was investigated by fluorescence under the imitated physiological condition of animal body. 4-Nitroaniline can strongly quench intrinsic fluorescence of BSA. In the mechanism discussion, it is proved that static quenching occurs predominately. According to Stern-Volmer equation and double-log regression equation, we found that BSA reacted with 4-nitroanline and formed a certain new compound. The binding constants K （298 K： 2. 18 x 104 L/mol; 310 K：I. 95 x l04 L/mol） and the number of binding site n （298K： 1.09; 310 K： 1. 12）were obtained using double-log regression equation. Negative enthalpy （AH） and positive entropy （AS） values indicated that both hydrogen bond and hydrophobic forces played a major role in the binding of 4-nitroaniline and BSA. The results of synchronous fluorescence show that the conformation of BSA has changed in the presence of 4-nitroaniline and the hydrophobicity around tryptophanyl and tyrosyl residues increased.

关 键 词：4-硝基苯胺 牛血清白蛋白 相互作用 荧光光谱 

分 类 号：X503.22[环境科学与工程—环境工程] O657.3[理学—分析化学]