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作 者:黄琨[1] 王玮[1] 杨卫云[1] 赵莹雪[1] 肖保林[1] 洪军[1] 穆萨维姆瓦赫迪
机构地区:[1]河南大学生命科学学院,河南开封475000 [2]德黑兰大学生物化学与生物物理研究所
出 处:《广州化工》2011年第11期41-45,共5页GuangZhou Chemical Industry
基 金:河南大学特聘教授科研启动基金;伊朗国家科学基金资助
摘 要:不同结构的卟啉插入去辅基辣根过氧化物酶(apo-HRP)所得重构酶具有类过氧化物酶的催化活性。采用紫外分光光度法和荧光光度法对这些重构酶进行研究。结果表明TPyP-apo-HRP比其他卟啉类插入重构蛋白具有的类过氧化物酶催化活性高。The peroxidase - like catalytic activities of several synthetic porphyrins following substitution in apo - horseradish peroxidase (apo- HRP) were studied by UV -vis and fluorescence speetrophotometries in potassium phos- phate buffer at pH 7. The insertion of these synthetic porphyrins in apo - HRP was very difficult, due to steric hindrances between coordinated metals in porphyrins and the side - chains of amino acids in native protein. However, because of planar coordination following insertion in an active site of apo -HRP tetrapyridylporphyrin(TPyP) , a metal -free porphyrin, adsorbed free metal ions from the environment and showed higher peroxidase -like catalytic activity than other new syn- thetic porphyrins.
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